热激蛋白在作物抗逆境胁迫中的研究进展

 HSP的合成通常在高于生物体正常生长温度约5℃时就开始能检出。在热激处理后3-5 min内HSPmRNA增加，20min时可以检测到新合成的HSP。当植物一直处于热激状态，HSP的合成一般只持续几个小时。不同生物诱导HSP合成的温度是不同的，有些生物体的HSP在正常温度时就存在，而升温只是增强了该种蛋白的合成量。热激后的恢复时间也因生物种类而异。热处理并非诱导表达的唯一因素，诸如干燥水分胁迫、寒冷、重金属离子、紫外线等也可诱导其表达。 2.热激蛋白的种类和结构 根据分子量大小，植物热激蛋白家族通常分为五大类: HSP100、HSP90、HSP70、HSP60和小分子量的热激蛋白。 植物热激蛋白是非常保守的蛋白质家族，每类HSP结构都具有不同程度的保守性。如植物中存在最丰富的小分子HSP，目前已经发现了20多种不同的小分子HSP基因。植物小分子HSP的C端都有一个由100个左右的氨基酸残基组成了高度保守的区域，称为“热激”结构域。根据亲水区域的长度不同，热激结构域进一步可以分为两个亚区域，称为共有区I、Ⅱ。共有区I大约有27个氨基酸残基，由Pro-X-Gly-Val-Leu序列组成；共有区Ⅱ大约有29个氨基酸残基，由Pro-X-X/Val/Leu/Ile-Val/Leu/Ile序列组成。HSP基因在真核生物以及一些原核生物中的主要序列是高度同源的，这也就表明了逆境条件下热激蛋白的合成在生物的生命历程中是属于一个根本的组成部分。 3.逆境胁迫下热激蛋白的生物学功能 逆境胁迫对细胞直接伤害包括使蛋白质变性而失去正常功能。HSP作为分子伴侣，在逆境胁迫下维护蛋白的功能结构、防止非天然蛋白的集聚、重新折叠变性蛋白以恢复其功能结构以及清除有潜在危害的变性蛋白等的过程中起着重要作用。植物中HSP以寡聚物形式存在，并在胁迫时与部分变性的蛋白结合，阻止蛋白不可逆的聚合。 温度胁迫作为对植物的重要危害是通过影响细胞生物膜的流动性，从而影响生物膜功能。植物的光合作用和呼吸作用都是以其为基础的过程，所以维护膜的稳定性十分重要。HSP除了保护蛋白之外, 还有稳定膜结构功能的作用。热胁迫下蓝藻中的HSP17与类囊体膜脂相互作用后，膜脂的有序性增加、流动性降低而基因缺失突变体的蓝藻在热胁迫下其类囊体膜呈现出高流动性,对热更为敏感。 4.热激蛋白基因表达调控 植物受到热胁迫时，HSP基因转录被激活，多数正常蛋白质基因的转录被抑制，同时正常温度下存在的大多数mRNA的翻译降低或停止。植物优先翻译HSP mRNAs，迅速合成HSP对热胁迫作出反应，而其它基因的转录受到抑制。 在转录水平上，对HSP起调控作用的DNA序列称之为热激元件(Heat shock element，HSE)。在果蝇中首次发现一种顺式元件，位于热激蛋白基因5’端的启动子区域，经热激而活化的热激因子HSF(heal shock fetor)可识别存位于HSP基因上游启动子区域的热激元件而诱导HSP的转录。常温下HSF以单体形式与阻遏蛋白结合，而不能结合到HSE上。热刺激下，HSF与阻遏蛋白分离，在HSE附近形成三聚体，三聚体一旦形成便与HSE特异结合，促进基因转录起始 。 5.展望 植物热激蛋白是一类重要的胁迫诱导蛋白。在逆境胁迫下的植物HSP具有很多生物学功能，但具体机制有待进一步研究。植物的应激反应涉及众多复杂的网络系统，加深研究HSP之间以及HSP与其他蛋白质分子之间的作用关系有助于了解HSP提高植物抗逆性的作用机制。近年来转基因技术在作物抗逆性中的应用为提高作物抵抗各种不利因素的影响提供了新的方向。相信今后随着人们对HSP的功能及其作用机制认识的不断加深，能培育出转基因作物抗逆新品种，并能在恶劣环境种植。 参考文献: [1]翁锦周, 洪月云. 植物热激转录因子在非生物逆境中的作用. 分子植物育种[J], 2006,4(1):88-94